Tartalom

• Tartalom: Különbség a hemoglobin és a myoglobin között
• Összehasonlító táblázat
• Mi a Hemoglobin?
• Mi a Myoglobin?
• Főbb különbségek
• Következtetés

A hemoglobin és a myoglobin közötti fő különbség az, hogy a hemoglobin megtalálható a vörösvértestekben, és tetramer szerkezetű, míg a mioglobin az izmokban található, és monomer szerkezetű.

Mind a hemoglobin, mind a myoglobin olyan fehérjék, amelyek oxigénhordozó képességgel rendelkeznek. Mivel mindkét fehérje alapvető funkciója azonos, de ezekben sok különbség van. A hemoglobin jelen van a vörösvértestekben. A mioglobin elsősorban az izomsejtekben található.

A hemoglobin hemből és globin láncból áll. A hém vasból és protoporfirinből áll. A hemoglobin szerkezete tetramer. Két polipeptidlánca alfa-lánc és két béta-lánc. Míg a mioglobin szerkezete monomer. Egyetlen polipeptidláncot tartalmaz. A myoglobin hemből és négy pirrolgyűrűből áll, amelyeket metilhidak kapcsolnak össze.

A Hemoglobin szintén Hb, míg a myoglobin MB. A hemoglobin kulcsszerepet játszik abban, hogy az oxigén az egész test sejtjeibe kerüljön, amikor a vér a testben kering. Míg a mioglobin csak az izmok számára szállítja az oxigént. A mioglobin az oxigént a hemoglobintól az izomsejt mitokondriumaiig terjeszti, és ezt az oxigént energiához használják a légzés során. A hemoglobinnak nagyobb affinitása van a szén-monoxidhoz, mint az oxigénhez, míg a myoglobinnak nincs affinitása a CO-ra. A hemoglobin szintén kötődik CO2, NO és hidrogénionokhoz.

A hemoglobin funkcióit az alábbiak szerint lehet leírni; piros színűvé teszi a vért a vas jelenléte miatt. Ez az oxigén és a CO2 hordozója. A fiziológiailag aktív katabolit szerepet játszott. Fenntartja a vér pH-ját. Ezenkívül szerepet játszik a vörösvértest metabolizmusában. A mioglobin funkcióit az alábbiak szerint lehet leírni; képes oxigént tárolni, ami az izom hatékonyabb működését teszi lehetővé. Segít a testnek az anaerob helyzetekben és az éhezés során is. A mioglobin szintén szerepet játszik a testhőmérséklet szabályozásában. A központi fém mindkét fehérjében a vas, és mindkettő globális fehérje. Mindkét fehérje liganduma oxigén. A hemoglobin típusai a Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrionális hemoglobin, magzati hemoglobin és glikozilezett hemoglobin. A mioglobint nem osztják tovább típusokba.

Tartalom: Különbség a hemoglobin és a myoglobin között

• Összehasonlító táblázat
• Mi a Hemoglobin?
• Mi a Myoglobin?
• Főbb különbségek
• Következtetés

Összehasonlító táblázat

bázis	Hemoglobin	myoglobin
Meghatározás	Ez egy olyan protein, amelyet a vörösvértestekben találnak, és oxigénhordozó képességgel rendelkezik.	Ez egy fehérje, amely megtalálható az izomsejtekben. Ezenkívül oxigénhordozó képességgel is rendelkezik.
Összetétel	Hém- és globinláncokból áll. A hém vasból és protoporfirinből áll.	Hémből és négy pirrolgyűrűből áll, amelyeket metilhidak kötik össze.
Polipeptid láncok	Két polipeptidlánca alfa, kettő pedig béta.	Egyetlen polipeptidláncot tartalmaz.
Szerkezet típusa	Tetramer szerkezetű.	Monomer szerkezete van.
Kötési és tárolási képesség	Képes kötni az oxigént, de nem képes az oxigént tárolni.	Kötheti és tárolhatja az oxigént.
altípusok	A hemoglobin típusai a Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrionális hemoglobin, magzati hemoglobin és glikozilezett hemoglobin.	A mioglobint nem osztják tovább altípusokba.
Központi fém és ligandum	A központi fém atom és a ligand oxigén.	A központi fém atom vas, a ligand oxigén.
Affinitás más gázokkal szemben	Több affinitása van a CO-hoz, mint az oxigénhez. Köthet CO2, NO és hidrogénionokkal is.	Ez a képesség csak oxigénnel kötődik.
Funkció	Az oxigént az egész testben szállítja, amikor a vér kering.	Hordozza az oxigént a hemoglobinból az izomsejt mitokondriumaiba. Ezt az oxigént aerob légzésben használják.
Egyéb funkciók	Egyéb funkciók: vörös színűvé teszi a vért az oxigén jelenléte miatt. Ez szintén hozzájárul a vörösvértest metabolizmusához. Fiziológiailag aktív katabolitok szerepet játszanak. A hemoglobin a vér pH-jának fenntartásában is segít.	Fontos funkciója az oxigén tárolása az izomműködéshez. Segít az anaerob körülmények között és az éhezésben is. Ez hozzájárul a test hőmérsékletének fenntartásához.

Mi a Hemoglobin?

A hemoglobin egy olyan típusú protein, amely megtalálható a vörösvértestekben és oxigénhordozó képességgel rendelkezik. Tetramer szerkezettel és gömb alakú. Hémből és globin láncból áll. A hém vasból és protoporfirinből áll. Mindegyik alfaegység 144 maradékból áll, míg minden béta egység 146 maradékból áll. A hemoglobin kulcsszerepe az oxigén szállítása a testben, amikor a vérkeringés zajlik. Több affinitása van a CO-hoz, mint az oxigénhez. Ez az oka a szobában alvó személyek „néma halálának”, amikor a gázmelegítőket éjszaka bekapcsolják. Köthet CO2, NO és hidrogénionokkal is. A hemoglobin jellegzetes vörös színűvé teszi a vért az oxigén jelenléte miatt. Ezenkívül szerepet játszik a vörösvértestek anyagcserében. Segít fenntartani a vér pH-ját. Ezek aktív katabolitok. Röviden a hemoglobint Hb-ként is fel kell tüntetni. A férfiak esetében a hemoglobin normál tartománya 13-16 mg / dl, míg a nők esetében a normál tartomány 12-14 mg / dl. A hemoglobin hiányát vérszegénységnek nevezik. Oxigénkötő görbe a szigmoid típusú.

Mi a Myoglobin?

A myoglobin olyan fehérje, amely megtalálható az izomsejtekben, és oxigénhordozó képességgel rendelkezik. Gömb alakú is, de monomer fehérje. Csak egy polipeptidláncot tartalmaz. Vasat és négy pirrolgyűrűt tartalmaz, amelyeket metilhidak kötik össze. Szorosabban és erősebben kötődik az oxigénnel. Nem kötődik más gázokkal. Oxigénkötő görbéje hiperbolikus típusú. Röviden, Mb-ként is felírják. Központi atomja szintén vas, csakúgy, mint a hemoglobin, és a ligandum oxigén. Különleges tulajdonsága, hogy nemcsak kötődik az oxigénnel, hanem tárolja, ami segíti a testet olyan körülmények között, amikor az oxigénellátás hiányos. Felveszi az oxigént a hemoglobinból és továbbítja azt az izomsejt mitokondriumaiba, ahol aerob légzésben alkalmazzák. Ezenkívül segíti a testet a hőmérséklet szabályozásában. Segít az éhezés során is.

Főbb különbségek

1. A hemoglobin egy oxigénkötő protein, amely megtalálható a vörösvértestekben, míg a myoglobin egy olyan protein, amely oxigénhordozó képességgel rendelkezik, de az izmokban található.
2. A hemoglobin tetramer szerkezetű, míg a myoglobin monomer szerkezetű.
3. A mioglobin oxigént is tárolhat, de a hemoglobin nem képes tárolni.
4. A hemoglobinnak további altípusai vannak, amelyek fontos típusai a következők: Hb A1, Hb A2 és Hb f. A mioglobinnak nincs további altípusa.
5. A hemoglobinnak két alfa-lánc és két béta-lánc van, míg a mioglobinnak egyetlen polipeptidlánca van.
6. A hemoglobinnak affinitása van más gázokkal is, mint például a szén-dioxid, a szén-dioxid és az NO stb., Míg a myoglobin nem affinitást mutat más gázokkal szemben.

Következtetés

Mind a hemoglobin, mind a myoglobin olyan fehérjék, amelyek oxigénhordozó képességgel rendelkeznek. Mindkettő szerkezetében és funkciójában különbségek vannak. Fontos, hogy a biológiai hallgatók megismerjék ezeket a különbségeket. A fenti cikkben alaposan megismertük a hemoglobint és a mioglobint.