Tartalom

• Tartalom: Különbség az Alpha Helix és a Beta redős lap között
• Összehasonlító táblázat
• Mi az Alpha Helix?
• Mi a Beta redős lap?
• Főbb különbségek

A motívum a fehérjék másodlagos szerkezetén helyezkedik el, és standardként válik tekercselt vagy spirális jobb megerősítésként, amely megkülönbözteti a hélixet, tehát általánosan alfa-hélix néven ismert. Másrészről, a b-lapnak nevezett béta-redős lapot a fehérjékben jellemző jellegzetes szekunder szerkezet standard motívumaként definiálják.

Tartalom: Különbség az Alpha Helix és a Beta redős lap között

• Összehasonlító táblázat
• Mi az Alpha Helix?
• Mi a Beta redős lap?
• Főbb különbségek
• Videó magyarázat

Összehasonlító táblázat

A megkülönböztetés alapjai	Alpha Helix	Beta redőzött lap
Meghatározás	A motívum a fehérjék másodlagos szerkezetén helyezkedik el, és standardként válik tekercselt vagy spirális megerősítésként, amely megkülönbözteti a hélixet.	A b-rétegű lapot, más néven b-lapot, a fehérjékben jellemző jellegzetes szekunder szerkezet standard motívumaként definiálnak.
Aminosavak	Az aminosavak -R csoportjai léteznek a külső felületen.	Az -R csoportok vannak a lap külső és belső felületén.
kötődés	A hidrogénkötések létrejönnek a polipeptidláncban spirális struktúrák létrehozására.	Két vagy több béta szál kötése révén hidrogénkötésekből áll fenn.

Mi az Alpha Helix?

A motívum a fehérjék másodlagos szerkezetén helyezkedik el, és standardként válik tekercselt vagy spirális jobb megerősítésként, amely megkülönbözteti a hélixet, tehát általánosan alfa-hélix néven ismert. Itt az N-H csoport a szerkezeten belül hidrogénkötést jelöl az aminosavak gerincének nevezett C = O csoporttal, amely négy maradékban jelenik meg a fehérje szekvencia előtt. A mai α-hélix demonstrálásának két kulcsfontosságú előrelépése a következő volt: a jobb kötésgeometria, az aminosavak és peptidek drágakőszerkezet-megítélése miatt, és Pauling elvárása a síkbeli peptidkötésekre vonatkozóan; és feladta annak a gyanúját, hogy a hélix fordulatánként szükség van-e betétek számára. A létfontosságú perc 1948 kora tavasszal érkezett, amikor Pauling egy rovarral lejött és lefeküdt. Kimerültséggel rajzolta egy általában egy helyes méretű polipeptid láncot egy darab papírra, és spirálissá összecsukta, figyelembe véve a síkbeli peptidkötések tartását. Az alfa-hélix a természetben leghíresebb hélix. Sebzett polipeptidláncból áll, amelyben az aminosavak oldalsó lánca kiszélesedik a középpontból, ez lehetővé teszi formájának megőrzését. A fehérjék széles skálájában megtalálhatók, a globuláris fehérjéktől, például a mioglobintól a keratinig, amely egy vastag fehérje. Ez lehet akár kiváltság, akár baloldal, de bebizonyosodott, hogy az alfa-hélix hurok támogatott, mivel az oldalsó láncok nem ütköznek egymásba. Ez az információ biztosítja az alfa-hélix stabilitását. Az alfa-hélix göndör minden egyes fordulóján 3,6 amino-korrozív lerakódás található.

Mi a Beta redős lap?

A b-rétegű lapot, más néven b-lapot, a fehérjékben jellemző jellegzetes szekunder szerkezet standard motívumaként definiálnak. A megkülönböztetés más fehérjékkel szemben annak a tényezőnek válik, hogy olyan szálakból áll, amelyek kapcsolatban vannak legalább két vagy három hidrogénatommal a szerkezetben, amely a redős lapot képezi. A β-szál olyan polipeptidhorgony, amely rendszeresen 3-10 aminosav hosszú, a gerincvel kibővített adaptációban. A β-lemezek szupramolekuláris kapcsolata beágyazódott a fehérjeösszegek és rostok elrendezésébe, amelyet számos emberi betegség, például az amyloidózis, például az Alzheimer-kór rendellenességei mutatnak. Ez a szerkezet akkor fordul elő, amikor a polipeptidlánc két része lefedi egymást, és hidrogénkötések sorát képezi egymással. Ez a fellépés párhuzamos cselekedetekben vagy a párhuzamos terv ellenségeként fordulhat elő. Párhuzamosan és ugyanabban a játéktervben a polipeptidlánc irányultságának közvetlen eredménye. A béta-gyűrött lap megfelelő szerkezete az α-gyűrött lap. Ez a szerkezet lelkesedéssel kevésbé ideális, mint a béta-gyűrött lap, és valóban példátlan a fehérjékben. Az α-gyűrött lemezt a karbonil- és amino-gyűjtéseik elrendezésével írják le; a karbonilcsoportokat összesen egy fejezetben állítják be, míg az N-H összes csoportját a másik irányba igazítják.

Főbb különbségek

1. A motívum a fehérjék másodlagos szerkezetén helyezkedik el, és standardként válik tekercselt vagy spirális jobb megerősítésként, amely megkülönbözteti a hélixet, tehát általánosan alfa-hélix néven ismert. Másrészről, a b-lapnak nevezett béta-redős lapot a fehérjékben jellemző jellegzetes szekunder szerkezet standard motívumaként definiálják.
2. Az aminosavak -R csoportjai a hélix külső felületén vannak, míg az -R csoportok a lap külső és belső felületén vannak.
3. Az alfa-hélix egy polipeptidlánc, amelyet pólusformálnak és rugószerű szerkezetben tekercselnek, hidrogénkötések tartják. Másrészt, a Béta-redős lapok béta-szálból készülnek, amelyek legalább két hidrogénkötéssel kapcsolódnak az oldal mentén egy gerinc kialakításához.
4. Hélix lehet balkezes (béta) vagy jobbkezes, ahol az alfa-hélix állandóan jobb. Éppen ellenkezőleg, a láncokat egymás mellett egymáshoz igazítva, egymáshoz fordítva, a béta redőzött lapokba igazítják.
5. Az alfa-hélix kialakulása oly módon létezik, hogy a hidrogénkötések létrejöhetnek a polipeptidláncban spirális struktúrák létrehozására. Másrészt a béta-redős lemezek két vagy több béta-szálnak a hidrogénkötésekből való összekapcsolásával léteznek.